Please use this identifier to cite or link to this item: https://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/64972
Title: สมบัติด้านการจับกลิ่นรสของโปรตีนมะพร้าวที่ดัดแปรโดยดีแอมิเดชันด้วยโปรตีนกลูทามิเนส
Other Titles: Flavor-binding properties of coconut protein modified by deamidation using protein-glutaminase
Authors: วรัญญา เต็มทวี
Advisors: อินทาวุธ สรรพวรสถิตย์
อติกร ปัญญา
Other author: จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย. คณะวิทยาศาสตร์
Advisor's Email: Inthawoot.S@Chula.ac.th
ไม่มีข้อมูล
Issue Date: 2562
Publisher: จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย
Abstract: กลิ่นรสในอาหาร (flavor) ถือเป็นปัจจัยสำคัญที่ทำให้ผู้บริโภคยอมรับผลิตภัณฑ์อาหาร สารให้กลิ่นรสที่เติมลงไปในผลิตภัณฑ์อาหารสามารถเกิดอันตรกิริยากับโปรตีนที่เป็นส่วนประกอบในอาหารได้ ซึ่งอาจทำให้เกิดปัญหากลิ่นรสในอาหารจางลง (flavor fade) งานวิจัยนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อศึกษาผลของการดัดแปรโปรตีนด้วยวิธีดีแอมิเดชันโดยเอนไซม์โปรตีนกลูทามิเนส (PG) ต่อสมบัติด้านการจับกลิ่นรสของโปรตีนจากมะพร้าวด้วยเทคนิค equilibrium dialysis โดยใช้วานิลลินเป็นตัวแทนสารให้กลิ่นรส โดยนำโปรตีนมะพร้าวที่ไม่ผ่านการดัดแปร (untreated coconut protein; CP) และโปรตีนมะพร้าวที่ผ่านการดัดแปร (deamidated coconut protein; DCP) ความเข้มข้น 3% (w/v) ในสารละลายฟอสเฟตบัฟเฟอร์ความเข้มข้น 0.05 โมลาร์ (pH = 7.0) ทำอันตรกิริยากับวานิลลินที่ ความเข้มข้นต่าง ๆ (10 - 100 ppm) ที่อุณหภูมิ 5, 15, และ 25 °C ตัวแปรการจับได้แก่ จำนวนพื้นที่ที่โปรตีนจับกับสารให้กลิ่นรส (n) และค่าคงที่ของการจับกัน (K) หาได้จากกราฟ Klotz plots จากผลการศึกษาแสดงให้เห็นว่าการดัดแปรด้วยวิธีดีแอมิเดชันโดยเอนไซม์ PG (36.12 % degree of deamidation) ลดความสามารถในการจับกลิ่นรสโดยรวมของโปรตีนมะพร้าวต่อวานิลลินลง นอกจากนี้การจับกลิ่นรสโดยรวมของโปรตีนมะพร้าวกับวานิลลินลดลงเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น ตัวแปรทางอุณหพลศาสตร์ของการจับกันบ่งชี้ว่าการเกิดอันตรกิริยาระหว่างวานิลลินกับโปรตีนมะพร้าวเป็นปฏิกิริยาที่สามารถเกิดขึ้นได้เอง (- ∆G°) และอันตรกิริยาขับเคลื่อนโดยเอนทาลปี กลไกของการจับกันของ CP และ DCP กับวานิลลินเป็นการเกิดผ่านแรง van der Waals หรือพันธะไฮโดรเจน นอกจากนี้ยังพบว่าความเข้มข้นต่ำสุดที่รับรู้ได้ของวานิลลินในตัวอย่าง DCP ต่ำกว่าในตัวอย่าง CP จากผลการศึกษาบ่งชี้ว่าการดัดแปรโปรตีนมะพร้าวด้วยวิธีดีแอมิเดชันโดยเอนไซม์โปรตีนกลูทามิเนส สามารถลดการจับของโปรตีนมะพร้าวกับวานิลลินลงได้ และยังพบว่าโปรตีนมีโมเลกุลขนาดเล็กเพิ่มขึ้นหลังจากดัดแปรด้วยดีแอมิเดชัน
Other Abstract: Flavor is a major determinant of consumer acceptance of a food product. Flavor compounds added to food products can interact with protein presented in food and may result in the reduction of flavor intensity (flavor fade). The objective of this study was to study the effect of enzymatic deamidation by protein-glutaminase (PG) on the flavor-binding property of coconut protein by equilibrium dialysis technique using vanillin as a model. Three percent (w/v) of untreated coconut protein (CP) and deamidated coconut protein (DCP) in 0.05 M phosphate buffer (pH = 7.0) were bound to vanillin at different concentrations (10 - 100 ppm) and temperatures (5, 15, and 25 °C). Binding parameters, including number of binding site (n) and binding constant (K), were derived from Klotz plots. The results show that deamidation by PG (36.12 % degree of deamidation) could decrease overall flavor-binding affinity (nK) of the protein to vanillin. In addition, the nK was decreased with increasing in temperature. The thermodynamic parameters of binding indicated that the vanillin-protein interactions were spontaneous (- ∆G°). Furthermore, the interactions were driven by enthalpy. Mechanism of the binding of CP and DCP to vanillin were suggested as van der Waals forces or hydrogen bonding. It was also found that odor detection threshold of vanillin in DCP sample was lower than in CP. From the results indicated that the deamidation of coconut protein by PG can decrease the binding of coconut protein to vanillin. It was also found that small molecular proteins were increased after deamidation.
Description: วิทยานิพนธ์ (วท.ม.)--จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย, 2560
Degree Name: วิทยาศาสตรมหาบัณฑิต
Degree Level: ปริญญาโท
Degree Discipline: เทคโนโลยีทางอาหาร
URI: http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/64972
URI: http://doi.org/10.58837/CHULA.THE.2019.623
metadata.dc.identifier.DOI: 10.58837/CHULA.THE.2019.623
Type: Thesis
Appears in Collections:Sci - Theses

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
5872145323.pdf3.5 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.